什么是蛋白质的二级结构,主要包括哪几种?各有什么结构特征?
蛋白质的二级结构是指多肽链的主链骨架中若干肽单位各自沿一定的轴盘旋或折叠,并以氢键为主要的次级键而形成有规则的构象。主要包括[tex=6.0x1.286]7b2z4B12QrBYb8CcK11EUFjwjxzFV08yaEFNtmwuWjg=[/tex]和[tex=2.286x1.286]9B5dx6Rzelhm5YiHZS7Kvg==[/tex]等。[tex=2.643x1.286]uxDq/AtVyUCfTzF/zCE4x4T5dvOPGxKw1ZCoAJbQeSM=[/tex]特征:螺旋的每圈有3.6个氨基酸,螺旋间距离为[tex=3.214x1.286]By0yf6Do8UyjkGMJYBBhtw==[/tex],每个残基沿轴旋转[tex=1.857x1.286]PzAU8WMNG/w5rWDvrr7h6A==[/tex];每个肽键的羰基氧与远在第四个氨基酸氨基上的氢形成氢键,氢键的走向平行于螺旋轴,所有肽键都能参与链内氢键的形成; [tex=0.786x1.286]yokTf2U2Z7kNGUXMm22GjQ==[/tex]侧链基团伸向螺旋的外侧;[tex=1.786x1.286]OpE6Fwmw4fggXCta/wxU9g==[/tex]的[tex=0.929x1.286]9yLabwWeyn0cMD+fIBc3Rg==[/tex]上缺少[tex=0.929x1.286]+6R6Ey5borUsIf6RDxJ0vA==[/tex],不能形成氢键,经常出现在[tex=2.643x1.286]uxDq/AtVyUCfTzF/zCE4x4T5dvOPGxKw1ZCoAJbQeSM=[/tex]的端头,它改变多肽链的方向并终止螺旋。β折叠特征:相当伸展的结构;肽链按层排列,依靠相邻肽链上的羰基和氨基形成的氢键维持结构的稳定性;肽键的平面性使多肽链折叠成片,氨基酸侧链伸展在折叠片的上面和下面;相邻多肽链平行或反平行(较稳定)。[tex=2.286x1.286]9B5dx6Rzelhm5YiHZS7Kvg==[/tex]特征:肽链回折[tex=1.786x1.286]J6Vz1lGQQghZwW7205aX2g==[/tex],由4个氨基酸组成,一个氨基酸的羰基氧以氢键结合到相距的第四个氨基酸的氨基氢上;经常出现在连接反平行[tex=0.5x1.286]r1wXOEKWwqKI+9B14v3o0A==[/tex]折叠片的端头。
举一反三
内容
- 0
蛋白质二级结构包括哪些主要类型?作用力是什么?各有何结构特征?
- 1
蛋白质的二级结构?蛋白质的二级结构主要有哪些形式?各有何结构特征?
- 2
什么是蛋白质的二级结构?常见的二级结构有哪些?二级结构对蛋白质空间结构有什么影响?
- 3
蛋白质的二级结构有哪几种类型?并简述蛋白质二级结构中α-螺旋的结构特征。
- 4
什么是蛋白质的二级结构?二级结构主要有哪些形式?